Lysyl-Oxidase
BiologieKupfer-abhängiges Enzym, das Kollagen- und Elastinfasern miteinander quervernetzt und ihnen damit ihre charakteristische Zugfestigkeit verleiht. Aktivität nimmt mit Alter und Kupfermangel ab. GHK-Cu liefert Kupfer und stimuliert die Lysyl-Oxidase-Aktivität.
Ausführlich erklärt
Lysyl-Oxidase, abgekürzt LOX, wird von Fibroblasten und anderen Bindegewebszellen gebildet und nach außen abgegeben. Dort oxidiert sie bestimmte Lysin- und Hydroxylysinreste in Kollagen und Elastin zu reaktiven Aldehyden. Diese Aldehyde reagieren spontan miteinander oder mit benachbarten Lysinresten und bilden stabile Quervernetzungen. Für ihre Funktion braucht das Enzym ein Kupferion sowie einen eingebauten Kofaktor, der aus der eigenen Kette gebildet wird.
Wie wichtig das Enzym ist, zeigt der Lathyrismus: Tiere, die große Mengen bestimmter Platterbsen fressen, nehmen einen Hemmstoff der Lysyl-Oxidase auf. Die Folge sind brüchige Gefäße und Knochenfehlbildungen, weil Kollagen und Elastin nicht ausreichend vernetzt werden.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung wird Lysyl-Oxidase vor allem im Zusammenhang mit kupferbindenden Peptiden wie GHK-Cu diskutiert. Die Hypothese lautet, dass Kupferzufuhr die Aktivität kupferabhängiger Enzyme in Bindegewebsmodellen beeinflussen könnte. Die Belege stammen überwiegend aus Zellkultur- und Tierstudien. Außerdem ist die LOX-Familie ein Thema der Fibrose- und Tumorforschung, da übermäßige Vernetzung Gewebe versteift.
Einordnung
Mehr Lysyl-Oxidase ist nicht automatisch vorteilhaft: Eine überschießende Vernetzung wird mit Fibrose, Gefäßsteifigkeit und Tumorausbreitung in Verbindung gebracht. Ein ernährungsbedingter Kupfermangel ist in Mitteleuropa selten.