Kollagen
BiologieHäufigstes Strukturprotein im Körper (~30 % aller Proteine), bildet Zugfestigkeit in Haut, Sehnen, Knochen und Knorpel. Kollagenproduktion sinkt ab dem 25. Lebensjahr um ~1 % jährlich. GHK-Cu stimuliert die Kollagensynthese. Kollagenpeptide oral verbessern Gelenk- und Hautparameter.
Ausführlich erklärt
Kollagen ist eine Proteinfamilie mit fast 30 bekannten Typen. Typ I dominiert in Haut, Sehnen und Knochen, Typ II im Knorpel, Typ III in Blutgefäßen und jungem Narbengewebe. Gemeinsam ist allen die Tripelhelix aus drei Ketten, deren Sequenz sich im Muster Glycin, Prolin und Hydroxyprolin wiederholt. Die kleine Aminosäure Glycin passt als einzige ins Innere der Helix.
Für die Stabilität müssen Prolin- und Lysinreste in der Zelle hydroxyliert werden, wofür Vitamin C als Kofaktor nötig ist. Ein historisches Beispiel ist Skorbut: Bei Vitamin-C-Mangel entstehen instabile Kollagenfasern, was zu Zahnfleischbluten und schlechter Wundheilung führt, ein Problem, das auf langen Seereisen früher weit verbreitet war.
Bedeutung in der Peptidforschung
Kollagen verbindet mehrere Themen der Peptidforschung. Kollagenhydrolysate, also enzymatisch zerlegte Kollagenpeptide, werden als Nahrungsergänzung vermarktet und wurden in Studien zu Haut- und Gelenkparametern untersucht, mit teils methodisch schwachen Designs. Signalpeptide wie GHK-Cu oder Palmitoyl-Pentapeptide wurden auf die Kollagenbildung von Fibroblasten getestet. Zudem gilt Kollagen als Messgröße in Wundheilungs- und Fibrosestudien.
Einordnung
Oral aufgenommenes Kollagen wird verdaut und nicht als intaktes Protein in Haut oder Gelenke eingebaut, allenfalls kleine Peptidbruchstücke gelangen ins Blut. Gesundheitsbezogene Werbeaussagen zu Kollagen sind in der EU nicht zugelassen. Mehr Kollagen ist nicht per se günstig.