Tuftsin
BiologieNatürlich vorkommendes Tetrapeptid (Thr-Lys-Pro-Arg), das im Milzgewebe produziert wird und immunmodulatorisch wirkt. Strukturelle Grundlage von Selank, das durch Pro-Gly-Pro-Anhang stabilisiert wurde.
Ausführlich erklärt
Tuftsin wurde in den 1970er Jahren von Victor Najjar und Kollegen beschrieben und nach der Tufts University benannt, an der die Arbeiten stattfanden. Das Tetrapeptid ist in der schweren Kette von Immunglobulin G, genauer im Fc-Anteil, eingebettet. Freigesetzt wird es durch zwei enzymatische Schnitte: einen in der Milz und einen an der Membran von Fresszellen.
Tuftsin bindet an Rezeptoren auf Makrophagen, Monozyten und neutrophilen Granulozyten und regt in Laborversuchen Phagozytose, Beweglichkeit und die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies an. Neuere Arbeiten beschreiben eine Bindung an Neuropilin-1. Menschen ohne Milz oder mit seltenen Mutationen in der betreffenden Sequenz weisen niedrigere Tuftsin-Aktivität auf, was in der Literatur als ein möglicher Beitrag zur Infektanfälligkeit diskutiert wurde.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung ist Tuftsin vor allem als Vorbild für Selank bekannt, ein in Russland entwickeltes Heptapeptid, bei dem das Tuftsin-Motiv um die Sequenz Pro-Gly-Pro ergänzt wurde. Diese Verlängerung soll den raschen enzymatischen Abbau verlangsamen. Darüber hinaus wurde Tuftsin als Zielsteuerungsmotiv für Makrophagen und in Tiermodellen zu Immunreaktionen untersucht.
Einordnung
Die meisten Daten zu Tuftsin stammen aus Zellkultur und Tierversuchen der 1970er bis 1990er Jahre. Tuftsin und Selank sind im DACH-Raum nicht als Arzneimittel zugelassen. Immunmodulatorische Effekte im Labor erlauben keine Aussage über einen Nutzen beim Menschen.