Tetrapeptid
GrundlagenPeptid aus vier Aminosäuren mit drei Peptidbindungen. Beispiele: Epithalon (Ala-Glu-Asp-Gly), Tuftsin (Thr-Lys-Pro-Arg). Tetrapeptide sind kurz genug, um teilweise oral aktiv oder durch die Blut-Hirn-Schranke transportierbar zu sein.
Ausführlich erklärt
Ein Tetrapeptid besteht aus vier Aminosäuren, die über drei Peptidbindungen verbunden sind. Die Kette ist zu kurz für stabile Helices oder Faltblätter, kann aber Schleifenstrukturen einnehmen, die für die Bindung an Rezeptoren wichtig sind. Solche Schleifen, sogenannte β-Turns, umfassen genau vier Aminosäuren und sind in größeren Proteinen häufige Erkennungsstellen.
Tuftsin ist ein gut beschriebenes Beispiel. Es wird aus einer Region der schweren Kette von Immunglobulin G abgespalten und wurde in den 1970er Jahren als Aktivator von Fresszellen beschrieben. Epithalon ist dagegen ein synthetisches Tetrapeptid, das in russischen Arbeitsgruppen auf Basis von Extrakten der Zirbeldrüse entwickelt wurde. Auch die Endomorphine sind Tetrapeptide, sie binden an Opioidrezeptoren.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung dienen Tetrapeptide oft als Modellsysteme, um den Einfluss einzelner Aminosäuren auf Rezeptorbindung und Stabilität zu prüfen. Viele kurze Sequenzen, die auf PeptidWiki beschrieben werden, etwa Epithalon, stammen aus Forschungsprogrammen mit überwiegend präklinischen Daten. Für Epithalon liegen vor allem Zell- und Tierstudien sowie wenige kleine Humanstudien einer einzelnen Forschungsgruppe vor. Es ist im DACH-Raum nicht als Arzneimittel zugelassen.
Einordnung
Dass Tetrapeptide klein sind, bedeutet nicht, dass sie die Blut-Hirn-Schranke passieren oder oral wirksam sind. Diese Eigenschaften müssen für jede Sequenz einzeln nachgewiesen werden, und für viele beworbene Tetrapeptide fehlen belastbare pharmakokinetische Daten beim Menschen.