Tripeptid

Ausführlich erklärt

Ein Tripeptid entsteht, wenn drei Aminosäuren über zwei Peptidbindungen verknüpft werden. Die Reihenfolge bestimmt die Identität: Aus drei verschiedenen Aminosäuren lassen sich sechs unterschiedliche Sequenzen bilden, die sich chemisch und biologisch deutlich unterscheiden können. Wegen ihrer geringen Molekülmasse haben Tripeptide kaum eine stabile Sekundärstruktur, ihre Eigenschaften hängen stark von den Seitenketten und den freien Enden ab.

Ein Sonderfall ist Glutathion. Hier ist Glutamat nicht über die übliche α-Carboxylgruppe, sondern über die Seitenkette gebunden (γ-Glutamyl-Cysteinyl-Glycin). Diese ungewöhnliche Bindung schützt Glutathion vor vielen gewöhnlichen Peptidasen. TRH wiederum trägt einen zyklischen Pyroglutamat-Rest am Anfang und ein amidiertes Ende, was ebenfalls den Abbau verlangsamt.

Bedeutung in der Peptidforschung

Tripeptide tauchen in der Peptidliteratur in sehr unterschiedlichen Rollen auf: als körpereigene Hormone wie TRH, als Antioxidans wie Glutathion und als Signalmoleküle der Gewebeforschung wie GHK, das häufig als Kupferkomplex GHK-Cu untersucht wird. Zudem nutzt der Darm spezielle Transporter wie PepT1, die Di- und Tripeptide aufnehmen können. Das macht sie für Fragen der oralen Aufnahme interessant.

Einordnung

Die Kürze allein macht ein Peptid nicht automatisch stabil oder gut bioverfügbar. Unmodifizierte Tripeptide werden im Blut oft rasch abgebaut, und die orale Aufnahme intakter Moleküle ist für viele Sequenzen kaum belegt. Die Bezeichnung „Tripeptid“ sagt nur etwas über die Länge aus, nicht über die Wirkung.