Amid
GrundlagenFunktionelle Gruppe der Form R-CO-NR'R''. Verknüpfung zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und Stickstoff. Die Peptidbindung ist chemisch eine Amidbindung zwischen Aminogruppe und Carboxylgruppe zweier Aminosäuren. Die C-N-Bindung ist durch Mesomerie planar fixiert.
Ausführlich erklärt
Die Amidgruppe zeichnet sich durch Mesomerie aus: Das freie Elektronenpaar des Stickstoffs ist teilweise mit der Carbonylgruppe delokalisiert. Dadurch erhält die C-N-Bindung einen partiellen Doppelbindungscharakter, ist kürzer als eine gewöhnliche Einfachbindung und kaum frei drehbar. Die sechs beteiligten Atome liegen in einer Ebene. In Proteinen ist die trans-Anordnung stark bevorzugt, nur vor Prolin kommt auch die cis-Form häufiger vor.
Diese Starrheit schränkt die möglichen Faltungen einer Peptidkette ein, sodass nur die Drehwinkel um die benachbarten Bindungen, die Phi- und Psi-Winkel, variabel bleiben. Zudem können N-H-Gruppen als Wasserstoffbrückendonatoren und C=O-Gruppen als Akzeptoren wirken, was die Grundlage für Alpha-Helices und Beta-Faltblätter bildet.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung taucht der Begriff zusätzlich im Zusammenhang mit der C-terminalen Amidierung auf. Viele Peptidhormone, etwa Oxytocin, Calcitonin oder GLP-1 in einer seiner Formen, tragen am Ende eine Amidgruppe statt einer freien Carbonsäure. Diese Modifikation beeinflusst Ladung, Rezeptorbindung und Stabilität. In Sequenzangaben wird sie oft mit „-NH2“ gekennzeichnet.
Einordnung
Amid ist nicht mit Amin zu verwechseln: Bei Aminen fehlt die benachbarte Carbonylgruppe, sie sind deutlich basischer. Amidbindungen sind chemisch recht stabil, werden im Körper aber enzymatisch von Proteasen gespalten, was die kurze Halbwertszeit vieler Peptide erklärt.