Peptidbindung

Ausführlich erklärt

Bei der Bildung einer Peptidbindung reagiert die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten. Dabei wird ein Molekül Wasser abgespalten, man spricht von einer Kondensationsreaktion. Es entsteht eine Amidbindung. Diese Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter, weil sich Elektronen zwischen Stickstoff, Kohlenstoff und Sauerstoff verteilen. Dadurch ist sie planar, also flach, und kaum drehbar. Die Beweglichkeit der Kette ergibt sich aus den Drehungen an den benachbarten Bindungen.

In der Zelle knüpft das Ribosom Peptidbindungen nach dem Bauplan der mRNA. Im Labor erfolgt die Synthese meist schrittweise an einem festen Trägerharz, die Festphasensynthese nach Bruce Merrifield. Ein Beispiel für die Stabilität: Ohne Enzyme würde eine Peptidbindung in Wasser bei Raumtemperatur nur extrem langsam zerfallen.

Bedeutung in der Peptidforschung

Für die Peptidforschung ist die Peptidbindung doppelt relevant. Sie bestimmt als Rückgrat die Faltung, etwa Helices und Faltblätter. Zugleich ist sie der Angriffspunkt von Proteasen, die Peptide im Körper abbauen. Viele Modifikationen in der Wirkstoffentwicklung, etwa D-Aminosäuren oder N-Methylierung, sollen genau diese Spaltstellen schützen.

Einordnung

Nicht jede Amidbindung in einem Peptid ist eine Peptidbindung im engeren Sinn. Bindungen über Seitenketten, etwa zu Lysin, oder Disulfidbrücken zwischen Cysteinen gehören nicht dazu. In der Literatur werden Peptidbindung und Amidbindung dennoch oft synonym verwendet.