GHRH

Ausführlich erklärt

GHRH wird in Nervenzellen des Hypothalamus gebildet und gelangt über ein spezielles Pfortadersystem direkt zur Hypophyse. Dort bindet es an den GHRH-Rezeptor, einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor, auf den somatotropen Zellen. Das steigert die Bildung des Botenstoffs cAMP, was sowohl die Freisetzung als auch die Neubildung von Wachstumshormon anregt. Natürliches GHRH besteht aus 44 Aminosäuren, die biologische Aktivität steckt aber bereits in den ersten 29.

Im Blut wird GHRH innerhalb weniger Minuten vom Enzym Dipeptidylpeptidase-4 gespalten. Genau hier setzen synthetische Analoga an: Sermorelin entspricht dem aktiven Fragment, Tesamorelin trägt eine chemische Modifikation am Anfang der Kette, und CJC-1295 ist durch Aminosäureaustausche sowie teils eine zusätzliche Bindungsgruppe an Albumin länger stabil.

Bedeutung in der Peptidforschung

GHRH und seine Analoga gehören zu den am längsten untersuchten Peptiden der Endokrinologie. Tesamorelin ist in den USA für eine eng umrissene Indikation zugelassen, im DACH-Raum jedoch nicht. CJC-1295 wurde in frühen klinischen Studien geprüft, deren Entwicklung aber nicht zu einer Zulassung führte. Heute ist es ein experimentelles Peptid mit begrenzter Humandatenlage.

Einordnung

GHRH ist nicht mit GH zu verwechseln: Es ist das übergeordnete Freisetzungssignal, nicht das Wachstumshormon selbst. Auch GHRP-Peptide wirken auf die GH-Ausschüttung, aber über einen anderen Rezeptor, den Ghrelin-Rezeptor. Beide Klassen werden in der Literatur deshalb oft gemeinsam genannt, sind aber pharmakologisch klar zu trennen.