Dipeptid

Ausführlich erklärt

Ein Dipeptid entsteht, wenn die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer zweiten unter Wasserabspaltung reagiert. Die dabei gebildete Peptidbindung ist planar und relativ stabil. Da die Reihenfolge zählt, sind etwa Glycyl-Alanin und Alanyl-Glycin zwei verschiedene Moleküle. Mit den 20 proteinogenen Aminosäuren sind 400 unterschiedliche Dipeptide möglich.

Im Darm werden Proteine zu freien Aminosäuren sowie zu Di- und Tripeptiden abgebaut. Für die Aufnahme kurzer Peptide steht in der Darmschleimhaut ein eigenes Transportsystem bereit, der Protonen-gekoppelte Transporter PepT1. Viele Dipeptide werden anschließend in den Darmzellen weiter gespalten, einige stabile Vertreter mit Prolin oder Hydroxyprolin gelangen aber teilweise intakt ins Blut. Carnosin, aus β-Alanin und Histidin, kommt in hoher Konzentration im Skelettmuskel vor.

Bedeutung in der Peptidforschung

Dipeptide sind in mehreren Bereichen relevant: bei Studien zur Bioverfügbarkeit von Kollagenhydrolysaten, bei Untersuchungen zu Carnosin und Anserin als Puffersubstanzen im Muskel und in der Pharmazie, wo man PepT1 als Aufnahmeweg für Wirkstoffe nutzt. Auch der Süßstoff Aspartam ist chemisch ein Dipeptidester. Für viele funktionelle Aussagen zu Nahrungsdipeptiden liegen vorwiegend Zell- und Tierdaten vor.

Einordnung

Dipeptid bezeichnet ausschließlich die Kettenlänge, nicht eine Wirkung. Der Nachweis eines Dipeptids im Blut belegt noch keinen biologischen Effekt. Nicht zu verwechseln ist der Begriff mit Dipeptidyl-Peptidasen wie DPP-4, Enzymen, die zwei Aminosäuren von Peptidketten abspalten.