Hydroxyprolin
GrundlagenModifizierte Aminosäure, die für die typische Tripelhelix-Stabilität von Kollagen verantwortlich ist. Pro-Hyp-Dipeptide aus oral aufgenommenen Kollagenpeptiden zirkulieren im Blut und stimulieren Fibroblasten.
Ausführlich erklärt
Hydroxyprolin wird nicht direkt beim Aufbau von Proteinen eingebaut. Stattdessen wird Prolin erst nach der Synthese der Kollagenkette durch das Enzym Prolyl-4-Hydroxylase umgewandelt. Dieses Enzym benötigt Eisen, Sauerstoff und Vitamin C als Kofaktor. Die zusätzliche Hydroxylgruppe stabilisiert über stereoelektronische Effekte und Wasserstoffbrücken die Tripelhelix, die typische Struktur aus drei umeinander gewundenen Kollagenketten.
Wie wichtig dieser Schritt ist, zeigt der Skorbut: Fehlt Vitamin C, entsteht zu wenig Hydroxyprolin, die Kollagenfasern werden instabil, es kommt zu Zahnfleischblutungen und Wundheilungsstörungen. Da Hydroxyprolin fast nur in Kollagen vorkommt, dient sein Gehalt in Gewebeproben als Laborstandard, um die Kollagenmenge zu bestimmen, etwa bei Fibrosestudien in Tiermodellen.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung spielt Hydroxyprolin eine Doppelrolle. Einerseits ist es ein Messparameter in präklinischen Studien zu Wundheilung und Fibrose. Andererseits stehen hydroxyprolinhaltige Dipeptide wie Pro-Hyp im Zentrum von Untersuchungen zu Kollagenhydrolysaten, weil sie nach oraler Aufnahme im Blut nachgewiesen wurden. Welche Rolle sie im Körper spielen, ist Gegenstand laufender Forschung.
Einordnung
Hydroxyprolin ist nicht mit Hydroxylysin zu verwechseln, einer weiteren kollagentypischen modifizierten Aminosäure. Befunde zur Fibroblastenstimulation durch Pro-Hyp stammen überwiegend aus Zellkultur und Tiermodellen. Für Kollagenpräparate als Lebensmittel sind in der EU keine gesundheitsbezogenen Angaben zugelassen, die sich darauf stützen.