Hydrolysat
GrundlagenDurch enzymatische oder chemische Hydrolyse aufgespaltenes Protein. Hydrolysierte Kollagenpeptide (Kollagenhydrolysat) werden im Darm effizienter resorbiert und weisen eine höhere Bioverfügbarkeit auf als intaktes Kollagen.
Ausführlich erklärt
Bei der Hydrolyse werden Peptidbindungen unter Einlagerung von Wasser gespalten. In der Lebensmitteltechnik geschieht das meist enzymatisch mit Proteasen, seltener mit Säuren oder Laugen. Je nach Enzym und Dauer entsteht ein Gemisch aus Peptiden unterschiedlicher Länge und freien Aminosäuren. Der Hydrolysegrad gibt an, wie viele Peptidbindungen gespalten wurden, und bestimmt Eigenschaften wie Löslichkeit, Geschmack und Allergenität.
Ein bekanntes Beispiel ist hydrolysierte Säuglingsnahrung: Stark aufgespaltenes Milcheiweiß wird vom Immunsystem schlechter als Allergen erkannt. Kollagenhydrolysat wird aus Häuten oder Knochen von Rind, Schwein oder Fisch gewonnen und ist, anders als Gelatine, auch in kaltem Wasser löslich.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung interessieren vor allem bioaktive Peptide, die aus Hydrolysaten ins Blut gelangen können. Nach Aufnahme von Kollagenhydrolysat wurden etwa die Dipeptide Prolyl-Hydroxyprolin und Hydroxyprolyl-Glycin im Blut nachgewiesen. Ob die in Zellkulturen beobachteten Signalwirkungen auch im Menschen auftreten, wird untersucht. Kollagenhydrolysate sind Lebensmittel, keine Arzneimittel, gesundheitsbezogene Angaben dazu sind in der EU streng geregelt.
Einordnung
Hydrolysate sind nicht mit synthetischen Peptiden zu verwechseln, die gezielt Aminosäure für Aminosäure hergestellt werden. Ein Hydrolysat ist immer ein Gemisch. Eine bessere Aufnahme einzelner Fragmente bedeutet zudem nicht, dass daraus bestimmte Effekte im Gewebe folgen.