Insulin
EndokrinologiePeptidhormon der Bauchspeicheldrüse (Beta-Zellen), das Blutglukose in Zellen schleust. IGF-1 und seine Analoga haben strukturelle Ähnlichkeit mit Insulin und können an den Insulinrezeptor binden, daher Hypoglykämierisiko bei IGF-1-Protokollen.
Ausführlich erklärt
Insulin besteht aus zwei Peptidketten, der A-Kette mit 21 und der B-Kette mit 30 Aminosäuren, die über Disulfidbrücken verbunden sind. Es entsteht aus Proinsulin, von dem bei der Reifung das C-Peptid abgespalten wird. Da C-Peptid und Insulin in gleicher Menge freigesetzt werden, dient C-Peptid im Labor als Maß für die körpereigene Insulinproduktion.
Der Insulinrezeptor ist eine Tyrosinkinase, die nach Bindung eine Signalkette auslöst, die Glukoseaufnahme, Glykogen- und Fettaufbau fördert und den Fettabbau hemmt. Historisch ist Insulin ein Meilenstein der Peptidforschung: 1921 wurde es in Toronto isoliert, und es war später eines der ersten Proteine, deren Aminosäuresequenz vollständig aufgeklärt wurde. Heute wird es gentechnisch hergestellt.
Bedeutung in der Peptidforschung
Insulin ist das historische Vorbild vieler Peptidarzneimittel. Techniken wie Aminosäureaustausch, Fettsäurekopplung zur Wirkverlängerung und rekombinante Herstellung wurden hier entwickelt und später auf GLP-1-Analoga übertragen. Zudem ist der Insulinrezeptor eng mit dem IGF-1-Rezeptor verwandt, weshalb bei IGF-1 und seinen Varianten eine Kreuzreaktion mit Folgen für den Blutzucker in Studien beachtet wird.
Einordnung
Insulin ist ein zugelassenes, verschreibungspflichtiges Arzneimittel, dessen Fehlgebrauch lebensgefährliche Unterzuckerungen auslösen kann. Es ist nicht mit IGF-1 gleichzusetzen, das über einen eigenen Rezeptor vorwiegend Wachstumssignale vermittelt und nur schwach am Insulinrezeptor bindet.