Insulinresistenz

Ausführlich erklärt

Normalerweise bindet Insulin an seinen Rezeptor auf der Zelloberfläche und löst eine Signalkette aus, an deren Ende Glukosetransporter vom Typ GLUT4 in die Zellmembran von Muskel- und Fettzellen eingebaut werden. In der Leber hemmt Insulin die Neubildung von Glukose. Bei Insulinresistenz ist diese Signalkette gestört, etwa durch Fettablagerungen in Muskel und Leber oder durch entzündliche Botenstoffe aus viszeralem Fettgewebe.

Die Bauchspeicheldrüse gleicht das zunächst aus, indem sie mehr Insulin produziert, und der Blutzucker bleibt lange normal. Erst wenn die Betazellen dieses Mehr nicht mehr leisten können, steigt er an. Gemessen wird Insulinresistenz in Studien etwa über den HOMA-IR-Index oder die aufwendige Clamp-Technik.

Bedeutung in der Peptidforschung

In der Peptidforschung ist Insulinresistenz ein zentraler Endpunkt bei Studien zu Inkretin-basierten Wirkstoffen wie Semaglutid oder Tirzepatid, die als Arzneimittel zugelassen sind. Auch mitochondriale Peptide wie MOTS-c werden in Tiermodellen auf Effekte auf die Insulinsensitivität untersucht. Für MOTS-c liegen nur sehr begrenzte Humandaten vor, es ist experimentell und nicht als Arzneimittel zugelassen.

Einordnung

Insulinresistenz ist keine eigenständige Diagnose im engeren Sinne, sondern ein physiologischer Zustand mit fließenden Übergängen. Sie tritt vorübergehend auch in der Schwangerschaft oder in der Pubertät auf. Der Begriff ist nicht gleichbedeutend mit Diabetes, der erst bei anhaltend erhöhtem Blutzucker vorliegt.