Nonapeptid

Ausführlich erklärt

Nonapeptide bestehen aus neun Aminosäuren, die über acht Peptidbindungen verknüpft sind. Zu dieser Gruppe gehören einige der am besten untersuchten Peptidhormone überhaupt. Oxytocin und Vasopressin, beide im Hypothalamus gebildet und aus der Hirnanhangdrüse freigesetzt, sind klassische Nonapeptide. Ihre Struktur ist ähnlich: Eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten schließt sechs Aminosäuren zu einem Ring, an dem ein kurzer Schwanz aus drei Aminosäuren hängt.

Oxytocin war 1953 das erste Peptidhormon, das chemisch vollständig synthetisiert wurde. Vincent du Vigneaud erhielt dafür 1955 den Nobelpreis für Chemie. Das Beispiel zeigt, wie wenig Unterschied große Folgen hat: Oxytocin und Vasopressin unterscheiden sich nur an zwei Positionen, wirken aber über verschiedene Rezeptoren auf ganz unterschiedliche Körperfunktionen.

Bedeutung in der Peptidforschung

In der Peptidforschung sind Nonapeptide ein wichtiges Beispiel für die Entwicklung von Analoga. Aus Vasopressin entstand Desmopressin, aus dem Hypothalamushormon GnRH mit zehn Aminosäuren entstanden verkürzte Nonapeptid-Analoga wie Leuprorelin. Diese sind zugelassene Arzneimittel. Das experimentelle DSIP gehört ebenfalls zu dieser Längenklasse, ist aber nicht als Arzneimittel zugelassen und nur begrenzt erforscht.

Einordnung

Nonapeptid ist eine reine Strukturangabe. Zugelassene Hormonanaloga und experimentelle Peptide gleicher Länge unterscheiden sich grundlegend im Forschungs- und Rechtsstatus. Die Vorsilbe nona steht für neun, nicht zu verwechseln mit deca für zehn.