Pentapeptid
GrundlagenPeptid aus genau fünf Aminosäuren, verbunden durch vier Peptidbindungen (griech. Penta = 5). Beispiele: Enkephaline (Met-Enkephalin: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met), endogene opioide Pentapeptide. Pentapeptide sind klein genug, um teilweise die Blut-Hirn-Schranke zu passieren.
Ausführlich erklärt
Ein Pentapeptid entsteht, wenn fünf Aminosäuren über Kondensationsreaktionen verknüpft werden, wobei bei jeder Peptidbindung formal ein Wassermolekül abgespalten wird. Es besitzt ein freies N-terminales Ende mit Aminogruppe und ein C-terminales Ende mit Carboxylgruppe, sofern diese nicht chemisch modifiziert sind. Bei 20 proteinogenen Aminosäuren ergeben sich rechnerisch 3,2 Millionen mögliche Sequenzen.
Pentapeptide sind meist zu kurz, um stabile Sekundärstrukturen wie Helices auszubilden, und liegen in Lösung als flexible Ketten vor. Ihre biologische Aktivität beruht daher häufig auf wenigen Schlüsselresten. Bei den Enkephalinen etwa ist das N-terminale Tyrosin entscheidend für die Bindung an Opioidrezeptoren. Leu-Enkephalin unterscheidet sich von Met-Enkephalin nur in der letzten Aminosäure.
Bedeutung in der Peptidforschung
In der Peptidforschung sind Pentapeptide als körpereigene Signalstoffe und als Ausgangspunkt für synthetische Analoga relevant. Kosmetische Inhaltsstoffe wie Palmitoyl-Pentapeptid-4 sind ebenfalls Pentapeptide, deren Hautwirkung vor allem in Labor- und kleineren Anwenderstudien untersucht wurde. Auch die Enkephalin-Forschung lieferte früh Erkenntnisse zum raschen Abbau kurzer Peptide durch Peptidasen.
Einordnung
Die Kettenlänge allein bestimmt nicht, ob ein Peptid die Blut-Hirn-Schranke passiert. Unveränderte Enkephaline werden im Blut rasch abgebaut und gelangen kaum ins Gehirn. Ob ein kurzes Peptid zentral wirkt, hängt von Ladung, Fettlöslichkeit, Stabilität und Transportsystemen ab.